База данных: Электронная библиотека
Страница 16, Результатов: 507
Отмеченные записи: 0
151.
Подробнее
Technical Report
С 87
Структура и физико-химические свойства хитина и хитозана [Электронный ресурс] = Structure and physico-chemical properties of chitin and chitosane / Урьяш, В.Ф.Кокурина, Н.Ю.Фаминская, Л.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Физика/Physics
Химия/Chemistry
Хитин/Chitin
Хитозан/Chitosan
Крабы/Crabs
Температура/Temperature
Аннотация: Методами калориметрии и дифференциального термического анализа (ДТА) изучена теплоёмкость в области 80-320 К и определены температуры физических переходов в области 80-550 К хитина (ХТ) и хитозана (ХТЗ) из панциря крабов различной молекулярной массы и структуры, а также хитина из грибов вешенка (ХТГ). Определена растворимость воды в указанных полисахаридах. Измерена энтальпия смешения хитина и хитозана с водой. Определена их энтальпия сгорания, по которой рассчитана стандартная энтальпия образования. Исследовали "кристаллические" хитин и хитозан, а также регенерированные хитин и хитозан./By calorimetry and differential thermal analysis the heat capacity of chitin and chitosane from crab shell of various molecular mass and structure and of chitin from mushrooms Oyster was studied over the range 80-320 K and temperatures of their physical transitions were determined between 80 and 550 K. The solubility of water in the above polyccharides was determined too. The enthalpy of mixing of chitin and chitosane with water was measured. Their enthalpy of combustion was measured and from its values the standard enthalpy of formation was calculated. The interrelation of the structure and physico-chemical properties of chitin and chitosane was detected.
Доп.точки доступа:
Урьяш, В.Ф.
Кокурина, Н.Ю.
Фаминская, Л.А.
Ларина, В.Н,
Ильина, А.В.
Новоселова, Н.В.
С 87
Структура и физико-химические свойства хитина и хитозана [Электронный ресурс] = Structure and physico-chemical properties of chitin and chitosane / Урьяш, В.Ф.Кокурина, Н.Ю.Фаминская, Л.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Физика/Physics
Химия/Chemistry
Хитин/Chitin
Хитозан/Chitosan
Крабы/Crabs
Температура/Temperature
Аннотация: Методами калориметрии и дифференциального термического анализа (ДТА) изучена теплоёмкость в области 80-320 К и определены температуры физических переходов в области 80-550 К хитина (ХТ) и хитозана (ХТЗ) из панциря крабов различной молекулярной массы и структуры, а также хитина из грибов вешенка (ХТГ). Определена растворимость воды в указанных полисахаридах. Измерена энтальпия смешения хитина и хитозана с водой. Определена их энтальпия сгорания, по которой рассчитана стандартная энтальпия образования. Исследовали "кристаллические" хитин и хитозан, а также регенерированные хитин и хитозан./By calorimetry and differential thermal analysis the heat capacity of chitin and chitosane from crab shell of various molecular mass and structure and of chitin from mushrooms Oyster was studied over the range 80-320 K and temperatures of their physical transitions were determined between 80 and 550 K. The solubility of water in the above polyccharides was determined too. The enthalpy of mixing of chitin and chitosane with water was measured. Their enthalpy of combustion was measured and from its values the standard enthalpy of formation was calculated. The interrelation of the structure and physico-chemical properties of chitin and chitosane was detected.
Доп.точки доступа:
Урьяш, В.Ф.
Кокурина, Н.Ю.
Фаминская, Л.А.
Ларина, В.Н,
Ильина, А.В.
Новоселова, Н.В.
152.
Подробнее
Technical Report
Ч-34
Чеботок, Е.Н.
Деполимеризация хитина и хитозана при щелочном деацетилировании [Электронный ресурс] = Depolymerization of chitin and chitosan at alkaline deacetylation / Чеботок, Е.Н., Новиков, В.Ю., Коновалова, И.Н. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитин/Chitin
Хитозан/Chitosan
Щёлочь/Alkali
Деацетилирование/Deacetylation
Температура/Temperature
Кислород/Oxygen
Аннотация: При щелочном гидролизе хитина и хитозана растворённый кислород и гидроксилион не являются инициаторами расщепления гликозидной связи. По всей видимости, эту роль выполняет вода, которая присутствует во всех рассмотренных системах в избытке. Установлены практические одинаковые закономерности в изменении молекулярной массы хитина при его гидролизе в растворах NaOH, KOH, NaCl, NaI, KI./The depolymerisation of chitin and chitosan at the deacetylation in alkaline condition is investigated. It is shown, that the dissolved oxygen and a hydroxyl ion are not initiators of cleavage of glycosidic link-age. Practically identical reduction of molecular weight of chitin is established at its hydrolysis in water and NaOH, KOH, NaCl, NaI and KI solutions.
Доп.точки доступа:
Новиков, В.Ю.
Коновалова, И.Н.
Ч-34
Чеботок, Е.Н.
Деполимеризация хитина и хитозана при щелочном деацетилировании [Электронный ресурс] = Depolymerization of chitin and chitosan at alkaline deacetylation / Чеботок, Е.Н., Новиков, В.Ю., Коновалова, И.Н. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитин/Chitin
Хитозан/Chitosan
Щёлочь/Alkali
Деацетилирование/Deacetylation
Температура/Temperature
Кислород/Oxygen
Аннотация: При щелочном гидролизе хитина и хитозана растворённый кислород и гидроксилион не являются инициаторами расщепления гликозидной связи. По всей видимости, эту роль выполняет вода, которая присутствует во всех рассмотренных системах в избытке. Установлены практические одинаковые закономерности в изменении молекулярной массы хитина при его гидролизе в растворах NaOH, KOH, NaCl, NaI, KI./The depolymerisation of chitin and chitosan at the deacetylation in alkaline condition is investigated. It is shown, that the dissolved oxygen and a hydroxyl ion are not initiators of cleavage of glycosidic link-age. Practically identical reduction of molecular weight of chitin is established at its hydrolysis in water and NaOH, KOH, NaCl, NaI and KI solutions.
Доп.точки доступа:
Новиков, В.Ю.
Коновалова, И.Н.
153.
Подробнее
Technical Report
Г 18
Гамзазаде, А.И.
Антибактериальная активность хитозанов [Электронный ресурс] = Antibacterial activity of chitosans / Гамзазаде, А.И., Насибов, С.М., Лукин, О.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Температура/Temperature
Хитозан/Chitosan
рН
Дезинфекция/Disinfection
Бактериология/Bacteriology
Химия/Chemistry
Аннотация: На основании представленных данных можно заключить, что известные дезинфектанты в присутствии хитозана сохраняют свою эффективность в различной степени. Наибольший эффект наблюдается в случае колларгола для всех исследованных хитозанов. Антимикробная активность в отношении исследуемых микроорганизмов и грибков достоверно выше для образцов хитозана с высокой молекулярной массой при наличии некоторого количества первичных аминогрупп./Antibacterial activity of various chitosans compositions and disinfectants and also N-replaced derivative of chitosan concerning some microorganisms and fungi (E. coli; S. aureus; C. xerosis; C. albicans; P. Aeroginosae; K. Pneumoniae; B. cereus) was investigated. It is shown, the preparations containing chitosan with high molecular mass and average acetylation degree possess most activity concerning tested microorganisms.
Доп.точки доступа:
Насибов, С.М.
Лукин, О.В.
Г 18
Гамзазаде, А.И.
Антибактериальная активность хитозанов [Электронный ресурс] = Antibacterial activity of chitosans / Гамзазаде, А.И., Насибов, С.М., Лукин, О.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Температура/Temperature
Хитозан/Chitosan
рН
Дезинфекция/Disinfection
Бактериология/Bacteriology
Химия/Chemistry
Аннотация: На основании представленных данных можно заключить, что известные дезинфектанты в присутствии хитозана сохраняют свою эффективность в различной степени. Наибольший эффект наблюдается в случае колларгола для всех исследованных хитозанов. Антимикробная активность в отношении исследуемых микроорганизмов и грибков достоверно выше для образцов хитозана с высокой молекулярной массой при наличии некоторого количества первичных аминогрупп./Antibacterial activity of various chitosans compositions and disinfectants and also N-replaced derivative of chitosan concerning some microorganisms and fungi (E. coli; S. aureus; C. xerosis; C. albicans; P. Aeroginosae; K. Pneumoniae; B. cereus) was investigated. It is shown, the preparations containing chitosan with high molecular mass and average acetylation degree possess most activity concerning tested microorganisms.
Доп.точки доступа:
Насибов, С.М.
Лукин, О.В.
154.
Подробнее
Technical Report
М 49
Мембранный диализ гнойных ран с использованием аскорбата хитозана [Электронный ресурс] = Chitosan ascorbate in a membranous dialysis of purulent wounds / Карапетян, Г.Э.Винник, Ю.С.Якимов, С.В. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Раны/Wounds
Аскорбат/Ascorbate
Лечение/Treatment
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
Аннотация: Использование в качестве осмотического активного гидрогеля 10%-ного раствора аскорбата хитозана позволило повысить эффективность диффузии мочевины через полупроницаемую мебрану в 4 раза по сравнению с применением 33%-ного поливинилпирролидона. Заживление экспериментальной гнойной раны на фоне мембранного диализа происходило на 5-7 сут. раньше при использовании 10%-ного аскорбата хитозана, чем 33%-ного поливинилпирролидона. Мембранный диализ гнойных ран с аскорбатом хитозана позволил в ранние сроки купировать системный воспалительный ответ, ускорить раневое заживление и уменьшить сроки госпитализации больных в среднем на 4 сутки./The membranous dialysis of purulent wounds with chitosan ascorbate has allowed stopping the systemic inflammatory answer to speed up an adhesion of wounds and to reduce terms of hospitalization of patients by 4 day.
Доп.точки доступа:
Карапетян, Г.Э.
Винник, Ю.С.
Якимов, С.В.
Насибов, С.М,
Мешкова, О.С.
М 49
Мембранный диализ гнойных ран с использованием аскорбата хитозана [Электронный ресурс] = Chitosan ascorbate in a membranous dialysis of purulent wounds / Карапетян, Г.Э.Винник, Ю.С.Якимов, С.В. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Раны/Wounds
Аскорбат/Ascorbate
Лечение/Treatment
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
Аннотация: Использование в качестве осмотического активного гидрогеля 10%-ного раствора аскорбата хитозана позволило повысить эффективность диффузии мочевины через полупроницаемую мебрану в 4 раза по сравнению с применением 33%-ного поливинилпирролидона. Заживление экспериментальной гнойной раны на фоне мембранного диализа происходило на 5-7 сут. раньше при использовании 10%-ного аскорбата хитозана, чем 33%-ного поливинилпирролидона. Мембранный диализ гнойных ран с аскорбатом хитозана позволил в ранние сроки купировать системный воспалительный ответ, ускорить раневое заживление и уменьшить сроки госпитализации больных в среднем на 4 сутки./The membranous dialysis of purulent wounds with chitosan ascorbate has allowed stopping the systemic inflammatory answer to speed up an adhesion of wounds and to reduce terms of hospitalization of patients by 4 day.
Доп.точки доступа:
Карапетян, Г.Э.
Винник, Ю.С.
Якимов, С.В.
Насибов, С.М,
Мешкова, О.С.
155.
Подробнее
Technical Report
И 88
Исследование прочностных характеристик и биостойкости бумаги после обработки растворами хитозана и его производных [Электронный ресурс] = The investigation of mechanical properties and biostability of paprer after treatment of solution of chitosan and its derivatives / Ганичева, С.И.Трепова, Е.С.Добрусина, С.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бумага/Paper
Биостойкость/Biostability
Растворы/Solutions
Температура/Temperature
Влажность/Humidity
Аннотация: Обработка бумаги хитозаном оказывает защитное действие и снижает активность развития микромицетов на бумаге в среднем до 60%. При этом защитное действие ХАН, оказываемое им при нанесении на типографическую бумагу, выше, чем при нанесении на хлопковую. ЧАОХАН обладает более высоким защитным действием обоих видов бумаги./It was investigation the effect of treatment solutions of chitosan and its derivatives on paper (from cotton cellulose and paper with wood-pulp) on its mechanical properties and biostability.
Доп.точки доступа:
Ганичева, С.И.
Трепова, Е.С.
Добрусина, С.А.
Нудьга, Л.А.
Петрова, В.А.
Великова, Т.Д.
И 88
Исследование прочностных характеристик и биостойкости бумаги после обработки растворами хитозана и его производных [Электронный ресурс] = The investigation of mechanical properties and biostability of paprer after treatment of solution of chitosan and its derivatives / Ганичева, С.И.Трепова, Е.С.Добрусина, С.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бумага/Paper
Биостойкость/Biostability
Растворы/Solutions
Температура/Temperature
Влажность/Humidity
Аннотация: Обработка бумаги хитозаном оказывает защитное действие и снижает активность развития микромицетов на бумаге в среднем до 60%. При этом защитное действие ХАН, оказываемое им при нанесении на типографическую бумагу, выше, чем при нанесении на хлопковую. ЧАОХАН обладает более высоким защитным действием обоих видов бумаги./It was investigation the effect of treatment solutions of chitosan and its derivatives on paper (from cotton cellulose and paper with wood-pulp) on its mechanical properties and biostability.
Доп.точки доступа:
Ганичева, С.И.
Трепова, Е.С.
Добрусина, С.А.
Нудьга, Л.А.
Петрова, В.А.
Великова, Т.Д.
156.
Подробнее
Technical Report
Х 52
Хитинолитическая активность бактерий рода Pseudomonas - потенциальных объектов агробиотехнологий [Электронный ресурс] = Chitinolytic activity of bacteria from genus Pseudomonas which are potential applicants in agricultural biotechnology / Логинов, О.Н.Мелентьев, А.И.Бойко, Т.Ф. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитин/Chitin
Биотехнологии/Biotechnologies
Агрикультура/Agricultural
Бактериология/Bacteriology
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
Аннотация: Кроме исследований антагонистической активности отобранные штаммы были описаны с точки зрения свойств, характерных для PGPR (ростстимулирующих) микроорганизмов. В результате у штаммов P. aureofaciens ИБ 6 и ИБ 51 была обнаружена способность к продукции цитокининоподобных веществ и ИУК; штаммы P. putida ИБ 17, ИБ 56 и Pseudomonas sp. ИБ 182 растворяли неорганические фосфаты. ИБ 182 - единственный штамм, обладающий хитинолитической активностью, обладал также азотфиксирующей активностью, что достаточно редко встречается у представителей рода Pseudomonas./The five antagonistic strains of Pseudomonas were isolated from different sources. The isolates significantly inhibited the growth of broad spectrum of tested plant pathogenic and mould fungi. The bacterial growth in mixed culture resulted in inhibition of fungal spore germination and distrurbances in mycelial morphology of some fungi. Only alone bacterium, Pseudomonas sp. strain IB 182, was capable to produce extracellular inducible chitinolytic enzymes in nutritional medium containing 0,5% colloidal chitin. The relationship between the chitinolytic properties and antifungal activity of this strain is not found. Probable mechanism of fungal growth inhibition by Pseudomonas sp.
Доп.точки доступа:
Логинов, О.Н.
Мелентьев, А.И.
Бойко, Т.Ф.
Галимзянова, Н.Ф.
Свешникова, Е.В.
Силищев, Н.Н.
Актуганов, Г.Э.
Х 52
Хитинолитическая активность бактерий рода Pseudomonas - потенциальных объектов агробиотехнологий [Электронный ресурс] = Chitinolytic activity of bacteria from genus Pseudomonas which are potential applicants in agricultural biotechnology / Логинов, О.Н.Мелентьев, А.И.Бойко, Т.Ф. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитин/Chitin
Биотехнологии/Biotechnologies
Агрикультура/Agricultural
Бактериология/Bacteriology
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
Аннотация: Кроме исследований антагонистической активности отобранные штаммы были описаны с точки зрения свойств, характерных для PGPR (ростстимулирующих) микроорганизмов. В результате у штаммов P. aureofaciens ИБ 6 и ИБ 51 была обнаружена способность к продукции цитокининоподобных веществ и ИУК; штаммы P. putida ИБ 17, ИБ 56 и Pseudomonas sp. ИБ 182 растворяли неорганические фосфаты. ИБ 182 - единственный штамм, обладающий хитинолитической активностью, обладал также азотфиксирующей активностью, что достаточно редко встречается у представителей рода Pseudomonas./The five antagonistic strains of Pseudomonas were isolated from different sources. The isolates significantly inhibited the growth of broad spectrum of tested plant pathogenic and mould fungi. The bacterial growth in mixed culture resulted in inhibition of fungal spore germination and distrurbances in mycelial morphology of some fungi. Only alone bacterium, Pseudomonas sp. strain IB 182, was capable to produce extracellular inducible chitinolytic enzymes in nutritional medium containing 0,5% colloidal chitin. The relationship between the chitinolytic properties and antifungal activity of this strain is not found. Probable mechanism of fungal growth inhibition by Pseudomonas sp.
Доп.точки доступа:
Логинов, О.Н.
Мелентьев, А.И.
Бойко, Т.Ф.
Галимзянова, Н.Ф.
Свешникова, Е.В.
Силищев, Н.Н.
Актуганов, Г.Э.
157.
Подробнее
Technical Report
М 17
Максютова, Н.Н.
Исследование хитиназной активности афропротеинов [Электронный ресурс] = Investigation of aphroprotein chitinase activity / Максютова, Н.Н., Викторова, Л.В., Трифонова, Т.В., Галеева, Е.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитиназа/Chitinase
Афропротеины/Aphroprotein
Бактериология/Bacteriology
Биохимия/Biochemistry
Физиология/Physiology
Температура/Temperature
Аннотация: Анализ системы (растение - личинка цикады-пенницы - патогенные грибы, паразитирующие на насекомых и растениях) даёт основание считать, что одним из важных компонентов этой системы (за исключением растений) является хитин, образующий покровы насекомых и клеточные стенки микроскопических грибов. Хитиназы могут, во-первых, способствовать размягчению покровов самой личинки - пенницы и её росту, во-вторых, разрушать хитин клеточных стенок грибов и поэтому затормаживать (или прекращать) развитие микромицетов, паразитирующих как на личинке-пеннице, так и на растениях./Chitinase activity and polypeptide composition of aphroproteins excreated by larvae cicada Aphrophora costalis Mats were investigated. The decrease of chtinase activity and the content of the low molecular-weight polypeptides (16-40 kD) during larvae development were observed.
Доп.точки доступа:
Викторова, Л.В.
Трифонова, Т.В.
Галеева, Е.И.
М 17
Максютова, Н.Н.
Исследование хитиназной активности афропротеинов [Электронный ресурс] = Investigation of aphroprotein chitinase activity / Максютова, Н.Н., Викторова, Л.В., Трифонова, Т.В., Галеева, Е.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитиназа/Chitinase
Афропротеины/Aphroprotein
Бактериология/Bacteriology
Биохимия/Biochemistry
Физиология/Physiology
Температура/Temperature
Аннотация: Анализ системы (растение - личинка цикады-пенницы - патогенные грибы, паразитирующие на насекомых и растениях) даёт основание считать, что одним из важных компонентов этой системы (за исключением растений) является хитин, образующий покровы насекомых и клеточные стенки микроскопических грибов. Хитиназы могут, во-первых, способствовать размягчению покровов самой личинки - пенницы и её росту, во-вторых, разрушать хитин клеточных стенок грибов и поэтому затормаживать (или прекращать) развитие микромицетов, паразитирующих как на личинке-пеннице, так и на растениях./Chitinase activity and polypeptide composition of aphroproteins excreated by larvae cicada Aphrophora costalis Mats were investigated. The decrease of chtinase activity and the content of the low molecular-weight polypeptides (16-40 kD) during larvae development were observed.
Доп.точки доступа:
Викторова, Л.В.
Трифонова, Т.В.
Галеева, Е.И.
158.
Подробнее
Technical Report
П 53
Получение микросфер на основе хитозана [Электронный ресурс] = Obtainment of chitosan microspheres / Миронов, А.В.Кильдеева, Н.Р.Бабак, В.Г. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Микрокапсулы/Microcapsules
Биология/Biology
Температура/Temperature
Расчёты/Calculations
Микросферы/Microspheres
Аннотация: В работе показана принципиальная возможность получения микрокапсул на основе растворов хитозана с разной концентрацией и вязкостью с использованием метода вынужденного капиллярного распада струи на капли с последующим их отверждением./Method of producing chitosan microspheres by capillary stream partitioning was developed. Fastening of chitosan microspheres was reached by cross-linking chitosan with bifunctional reagent - glutaraldehyde or by surface modification with formation of chitosan-surfactant complex. It was found that microspheres witch consist of cross-linked chitosan gel show a lower absorption capacity then microspheres with surface modification.
Доп.точки доступа:
Миронов, А.В.
Кильдеева, Н.Р.
Бабак, В.Г.
Бухаров, А.В.
Скок, А.Е.
П 53
Получение микросфер на основе хитозана [Электронный ресурс] = Obtainment of chitosan microspheres / Миронов, А.В.Кильдеева, Н.Р.Бабак, В.Г. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Микрокапсулы/Microcapsules
Биология/Biology
Температура/Temperature
Расчёты/Calculations
Микросферы/Microspheres
Аннотация: В работе показана принципиальная возможность получения микрокапсул на основе растворов хитозана с разной концентрацией и вязкостью с использованием метода вынужденного капиллярного распада струи на капли с последующим их отверждением./Method of producing chitosan microspheres by capillary stream partitioning was developed. Fastening of chitosan microspheres was reached by cross-linking chitosan with bifunctional reagent - glutaraldehyde or by surface modification with formation of chitosan-surfactant complex. It was found that microspheres witch consist of cross-linked chitosan gel show a lower absorption capacity then microspheres with surface modification.
Доп.точки доступа:
Миронов, А.В.
Кильдеева, Н.Р.
Бабак, В.Г.
Бухаров, А.В.
Скок, А.Е.
159.
Подробнее
Technical Report
И 39
Изучение хитинолитического комплекса Vibrio cholerae O139 [Электронный ресурс] = The investigation of the Vibrio cholerae O139 chitinolytic complex / Мишанькин, Б.Н.Шиманюк, Н.Я.Водопьянов, С.О. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитин/Chitin
Vibrio cholerae O139
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
рН
Эффективность/Efficiency
Аннотация: Согласно данным литературы (Бабенко А.Ю. и др., 1999, 2000), хитинолитические комплексы Vibrio sp.X по типу действия на субстрат включают экзо- и эндохитиназы, что повышает суммарную активность препаратов вследствие увеличения числа концевых групп из-за фрагментации хитина. Возможно, спонтанная утрата в нашем случае нескольких хитиназ обуславливает компенсаторное усиление экспрессии генов оставшихся, что способствует выживанию вибрионов в конкретных экологических условиях./Chitinase complex enzymatic activity of 18 strains of Vibrio cholerae O139 isolated from clinical and environmental sources was studied. All the strains were capable of growing on syntertic media with ground chitin without any other nitrogen source, specific chitinase activity being 10-600 mcg N- acetyl-D-glucosamine/ mg of protein. Six chitinase genes were identified and localized using the computer analysis of the available genome sequences from Vibrio cholerae eltor (Heidelberg et al., 2001). For their testing with the help of polymerase chain reaction (PCR) specific primers were designed. It was found that all the clinical strains as rule contained genes of six enzymes, although strains isolated from water lost half of them including well-studied gene VC 1952 (ChiA, mol. weight - 88.7 kDa). However water strains of vibrios non the less expressed their chitinolytic activity at a high level apparently at the expense of compressed their chitinolytic activity at a high level apparently at the expense of compensatory action of others gene.
Доп.точки доступа:
Мишанькин, Б.Н.
Шиманюк, Н.Я.
Водопьянов, С.О.
Водопьянов, А.С.
Дуванова, О.В.
И 39
Изучение хитинолитического комплекса Vibrio cholerae O139 [Электронный ресурс] = The investigation of the Vibrio cholerae O139 chitinolytic complex / Мишанькин, Б.Н.Шиманюк, Н.Я.Водопьянов, С.О. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитин/Chitin
Vibrio cholerae O139
Химия/Chemistry
Температура/Temperature
рН
Эффективность/Efficiency
Аннотация: Согласно данным литературы (Бабенко А.Ю. и др., 1999, 2000), хитинолитические комплексы Vibrio sp.X по типу действия на субстрат включают экзо- и эндохитиназы, что повышает суммарную активность препаратов вследствие увеличения числа концевых групп из-за фрагментации хитина. Возможно, спонтанная утрата в нашем случае нескольких хитиназ обуславливает компенсаторное усиление экспрессии генов оставшихся, что способствует выживанию вибрионов в конкретных экологических условиях./Chitinase complex enzymatic activity of 18 strains of Vibrio cholerae O139 isolated from clinical and environmental sources was studied. All the strains were capable of growing on syntertic media with ground chitin without any other nitrogen source, specific chitinase activity being 10-600 mcg N- acetyl-D-glucosamine/ mg of protein. Six chitinase genes were identified and localized using the computer analysis of the available genome sequences from Vibrio cholerae eltor (Heidelberg et al., 2001). For their testing with the help of polymerase chain reaction (PCR) specific primers were designed. It was found that all the clinical strains as rule contained genes of six enzymes, although strains isolated from water lost half of them including well-studied gene VC 1952 (ChiA, mol. weight - 88.7 kDa). However water strains of vibrios non the less expressed their chitinolytic activity at a high level apparently at the expense of compressed their chitinolytic activity at a high level apparently at the expense of compensatory action of others gene.
Доп.точки доступа:
Мишанькин, Б.Н.
Шиманюк, Н.Я.
Водопьянов, С.О.
Водопьянов, А.С.
Дуванова, О.В.
160.
Подробнее
Technical Report
М 90
Муллагалиев, И.Р.
Исследование деполимеризации хитозана хитинолитическими ферментами аэробных спооробразующих бактерий [Электронный ресурс] = Investigation of chitosan depolimerization by chitinolytic enzymes from aerobic spore-forming bacteria / Муллагалиев, И.Р., Актуганов, Г.Э., Мелентьев, А.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бактериология/Bacteriology
Ферменты/Enzymes
Споры/Spores
Температура/Temperature
рН
Аннотация: В случае исследуемых в настоящей работе ферментов кислотность реакционной среды варьировали в интервале рН 3,0-6,0. При рН 3,0 ферменты обоих штаммов были практически неактивны, некоторое снижение относительной кинематической вязкости полисахарида было связано, в большей степени, с его кислотным гидролизом. Повышение рН до 4,0 приводило к заметному ускорению деполимеризации хитозана. Дальнейшее повышение рН уже в меньшей степени активировало фермент, хотя и происходило увеличение скорости деградации полисахарида. Повышение рН реакционной смеси выше 6,0 являлось нецелесообразным ввиду перехода хитозана в гетерогенную фазу, что снижало скорость и глубину его деполимеризации. Оценка хитозаназной активности по количеству восстанавливающих сахаров, образуемых при гидролизе хитозана, показала аналогичный характер влияния рН в интервале 3,0-6,0. Сравнение с использованным ранее штаммом Bacillus sp. 739 указывает на близость оптимальных условий процесса деполимеризации хитозана со степенью деацетилирования 95% в присутствии ферментов всех трёх штаммов бацилл. Таким образом, хитинолитические ферменты штаммов B. circulans ИБ-G2-P и Bacillus sp. ИБ-522 достаточно эффективно гидролизуют хитозан со степенью деацетилирования ~95% и могут быть рекомендованы для получения его олигомерных фракций с интервалом молекулярных масс 4-40 кДа./The optimal conditions were studied for enzymatic destruction of chitosan by chitinolytic complex from culture liquid of bacterial strains Bacillus sp. IB-522 and B. circulans IB-G2-P. Highest rate of chitosan degradation was observed in temperature interval between 50-60 degrees C and pH 5,0-6,0. Maximal decline of molecular weight of chitosan occurred in initial step of reaction. Major products after 1 h of incubation at optimal conditions were oligosaccharides with Mw ~ 4-77 kDa (recovery 70-80%). Prologed incubation (90 min) in same conditions resulted to formation of chitosn oligomers of Mw ~ 3.8-40 kDa and decreasing of its total recovery to 50-60%. The rate and scale of chitosan hydrolysis by enzymes considerably decreased at chitosan concentration in reaction mixture more than 5 mg/ml, what could be caused by diffusion character of the process. Comparative study of chitosan hydrolysis by these enzymes and studied earlier chtinolytic complex from Bacillus sp. 739 indicated similarity of conditions for optimal depolymerization of chitosan and recovery of oligomeric fractions for all three bacterial strains.
Доп.точки доступа:
Актуганов, Г.Э.
Мелентьев, А.И.
М 90
Муллагалиев, И.Р.
Исследование деполимеризации хитозана хитинолитическими ферментами аэробных спооробразующих бактерий [Электронный ресурс] = Investigation of chitosan depolimerization by chitinolytic enzymes from aerobic spore-forming bacteria / Муллагалиев, И.Р., Актуганов, Г.Э., Мелентьев, А.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Заглавие с титульного экрана. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бактериология/Bacteriology
Ферменты/Enzymes
Споры/Spores
Температура/Temperature
рН
Аннотация: В случае исследуемых в настоящей работе ферментов кислотность реакционной среды варьировали в интервале рН 3,0-6,0. При рН 3,0 ферменты обоих штаммов были практически неактивны, некоторое снижение относительной кинематической вязкости полисахарида было связано, в большей степени, с его кислотным гидролизом. Повышение рН до 4,0 приводило к заметному ускорению деполимеризации хитозана. Дальнейшее повышение рН уже в меньшей степени активировало фермент, хотя и происходило увеличение скорости деградации полисахарида. Повышение рН реакционной смеси выше 6,0 являлось нецелесообразным ввиду перехода хитозана в гетерогенную фазу, что снижало скорость и глубину его деполимеризации. Оценка хитозаназной активности по количеству восстанавливающих сахаров, образуемых при гидролизе хитозана, показала аналогичный характер влияния рН в интервале 3,0-6,0. Сравнение с использованным ранее штаммом Bacillus sp. 739 указывает на близость оптимальных условий процесса деполимеризации хитозана со степенью деацетилирования 95% в присутствии ферментов всех трёх штаммов бацилл. Таким образом, хитинолитические ферменты штаммов B. circulans ИБ-G2-P и Bacillus sp. ИБ-522 достаточно эффективно гидролизуют хитозан со степенью деацетилирования ~95% и могут быть рекомендованы для получения его олигомерных фракций с интервалом молекулярных масс 4-40 кДа./The optimal conditions were studied for enzymatic destruction of chitosan by chitinolytic complex from culture liquid of bacterial strains Bacillus sp. IB-522 and B. circulans IB-G2-P. Highest rate of chitosan degradation was observed in temperature interval between 50-60 degrees C and pH 5,0-6,0. Maximal decline of molecular weight of chitosan occurred in initial step of reaction. Major products after 1 h of incubation at optimal conditions were oligosaccharides with Mw ~ 4-77 kDa (recovery 70-80%). Prologed incubation (90 min) in same conditions resulted to formation of chitosn oligomers of Mw ~ 3.8-40 kDa and decreasing of its total recovery to 50-60%. The rate and scale of chitosan hydrolysis by enzymes considerably decreased at chitosan concentration in reaction mixture more than 5 mg/ml, what could be caused by diffusion character of the process. Comparative study of chitosan hydrolysis by these enzymes and studied earlier chtinolytic complex from Bacillus sp. 739 indicated similarity of conditions for optimal depolymerization of chitosan and recovery of oligomeric fractions for all three bacterial strains.
Доп.точки доступа:
Актуганов, Г.Э.
Мелентьев, А.И.
Страница 16, Результатов: 507